Franciaországban előállított, enzimatikusan előemésztett (hidrolizált) csirkeporc-kivonat, amely nemcsak a porcban lévő kollagént tartalmazza, hanem megőrzésre kerültek benne a porcot alkotó ún. extracelluláris mátrix egyéb összetevői is. Így a II-es típusú kollagénen felül hialuronsavat és aminoglikánokat, közülük főleg kondroitin-szulfátot is tartalmaz természetes módon, nem hozzáadva.

Kiknek ajánljuk a GAL Csirkeporc-komplexet?

Amennyiben a bőrünk, hajunk, körmünk, vagy bélrendszerünk állapotán szeretnénk javítani, vagy az öregedésünk lassítása a cél, akkor egyértelműen valamelyik kollagén peptid termékünket érdemes választani.

Abban az esetben is ezeket ajánljuk, ha kifejezetten az ízületeink állapotán szeretnénk javítani, viszont ilyenkor érdemes kiegészíteni a szedésüket GAL Kurkuma-komplex-szel vagy Curcugreen Forte-val. Amennyiben 2-3 hónap elteltével azt tapasztaljuk, hogy ezek is elegendőek a megfelelő állapot eléréséhez, akkor ezzel a megoldással járunk a legkedvezőbben, viszont ha az állapotunk hónapok elteltével sem javul kellő mértékben, érdemes kipróbálni az új Chondractiv®-tartalmú Csirkeporc-komplex terméket, vagy az UC-II Porc-komplexet.

Nagyon egyéni, hogy a kettő közül kinél melyik hat jobban, de általánosságban elmondható, hogy az UC-II inkább autoimmun-eredetű (Rheumatoid arthritis) panaszoknál lehet hatásosabb, míg a Chondractiv® inkább a kopásos eredetű bántalmaknál. Amennyiben egy termék két hónap használat után nem hozza a várt eredményeket, érdemes másikat választani.

Természetesen úgy is kitapasztalható, hogy melyik számunkra a legmegfelelőbb hatóanyag, ha mindhárom kollagénterméket elkezdjük szedni a Kurkuma-komplex és a Curcugreen Forte kiegészítésével, majd idővel hol az egyiket, hol a másikat hagyjuk el. Ilyen esetekben érdemes a Chondractiv®-val és az UC-II®-vel kezdenünk, és ha a befejezésük után sem tér vissza a probléma, akkor maradni a kollagén peptideknél.

A kollagéntermékek 3 fő típusa

Az emlősök szervezetét felépítő fehérjék legnagyobb részét kollagéntípusú fehérjék adják, hiszen a bőr, a csont, az ízületek, az erek, a kötőszövetek és a különböző szervek jelentős részét is ezek alkotják. Idáig a kollagéntípusú fehérjék 28 fajtáját azonosították, azonban a szervezetünket alkotó kollagénfehérjék bő 90%-át az I-es típusú adja. A II-es típusú még jelentős, de a többi már csak elenyésző mennyiségét tesz ki.

1.) I-es típusú kollagént tartalmazó termékek (zselatin és kollagén peptidek)

Gyakran I+III-as típusúnak jelölik, mivel az I-es mellett mindig van egy kevés III-as típusú is. Bőrből és/vagy csontból állítják elő. Ez egy univerzális kollagéntípus, amely nemcsak az ízületekre, de a bőrre, hajra, körömre, bélflórára, bélnyálkahártyára, csontozatra, izomzatra is jó hatású.

Az ízületekre gyakorolt jótékony hatása elsősorban az ízületi folyadék viszkozitását és mennyiségét befolyásoló eredményeinek köszönhető.

Amellett, hogy az ízületeket, azaz porcokat a II-es típusú kollagén adja, az I-es típusú is tartalmazza a II-es típus építőegységeit (megfelelő arányú aminosavakat és speciális peptideket), így közvetve ez is képes biztosítani a porcok II-es típusú kollagénfehérjéinek építőelemeit.

Ezenfelül az I-es típusú kollagénre érdemes kalória- és fehérjeforrásként is tekinteni a különös aminosavprofilja miatt. Valójában az lenne az ideális, ha a fehérjebevitelünk harmada kollagénből származna (csontleves, bőr, körömpörkölt, pacal, kocsonya, stb).

Az I-es típusú kollagén-termékek: a zselatin és a hidrolizált kollagének, másnéven a kollagén peptidek. A zselatin alig van előemésztve, így egy rendkívül nehezen emészthető, 50-100 ezer dalton méretű óriásfehérje, míg a kollagén peptidek ezzel szemben sokkal inkább előemésztettek, ideális esetben 8 ezer dalton alá. Ilyen kis méretben már ún. peptidcsatornákon is átjutnak a véráramba, tehát emészteni sem kell őket. A GAL kollagén peptidjei mind 5 ezer dalton alattiak.

A sertés-, marha- és hal-eredetű alapanyagok között nincs említésre méltó különbség, csupán a Neu5Gc-tartalmuk. A tipikus hatásos mennyiségük napi 5-15 g közötti, és bár a halkollagén bőrre gyakorolt pozitív hatását egy vizsgálat már napi 2,5 g esetén is megállapította, a 10 g körüli dózisok a jellemzőek.

2.) Nem denaturált, és emésztés során sem denaturálódó II-es típusú kollagén

Gyakorlatilag nyers porcok, amelyeket olyan „só”-formára hoznak, hogy az emésztésnek ellenálljanak, és nyers formájukban felvegyék a vékonybelünkben lévő, manduláinkhoz hasonló nyirokszervek, és így a nyirokkeringésbe jutva az immunrendszerünket úgy hangolják, hogy lecsökkentsék vagy megakadályozzák a saját ízületeink elleni immuntámadásokat (tehát az antitest-termelést), és az ezáltal létrejövő gyulladásokat.

Az ízületi súrlódás miatt ugyanis porcfehérjék denaturálódhatnak, amelyeket a szervezet idegen fehérjékként ismerhet fel, és reakciót indíthat ellenük. Ezt a reakciót segíti visszafogni a kollagének ezen típusa. Ide tartozik az UC-II, ami a GAL UC-II Porc-komplex fő hatóanyaga, és egy hasonló típusú alapanyag, amely szintén csirkeporcból van előállítva. Ezek hatásai mind az ízületekre specifikusak.

Ennek a kollagénnek az általános napi dózisa mindössze 0,04 g, azaz 40 mg (a só-formára értendően, magára a II-es típusú kollagénre pedig ennél is alacsonyabb).

3.) Részben hidrolizált porckollagén mátrix vagy porc extracelluláris mátrix

Az ide tartozó alapanyagok gyakorlatilag a porcok teljes extracelluláris mátrixát tartalmazzák, tehát nem csak a II-es típusú kollagénfehérjét, hanem az egyéb aminoglikánokat (főleg kondroitin-szulfátot) és hialuronsavat is. A II-es típusú kollagének itt tehát részben hidrolizált (részben előemésztett) formában vannak jelen, nem maradnak nyers formában, nem alakítják ki az előző típusnál említett orális toleranciát, azonban a porcoknak közvetlenül is építőanyagot biztosítanak, nem csak közvetve, mint az I-es típus.

Emellett az ízület és ízületi folyadék egyéb, előbb említett összetevőit is tartalmazzák, méghozzá nem hozzáadva, hanem egy természetes mátrix részeként, emiatt pedig lényegesen kevesebb is elég belőlük. Leginkább egy kíméletesen, lassú tűzön elkészített, porcból készült leveshez hasonlítható, amely annak egy standardizált, ellenőrzött, instant koncentrátumának tekinthető.

A piacon létező alapanyagokat sertés-, marha-, hal- vagy csirkeporcból nyerik, illetve létezik egy tojáshéj-belső membránjából nyert változat is. A II-es típusú kollagénnek, az aminoglikánoknak és a hialuronsavnak különbözik az aránya az egyes változatokban, de lényegében egyformák.

Ezek is elsősorban az ízületekre hatnak az ízületi folyadék fokozása által és közvetlen építőanyagként, azonban a hialuronsav-tartalmuknál fogva a bőrre is van némi jótékony hatásuk, ha nem is akkora, mint az I-es típusú kollagénnek.

Tipikus napi dózisuk 500-2000 mg.

Legújabb kollagéntermék, a Csirkeporc-komplex

A 3 féle kollagénterméktípus közül kettővel már rendelkeztünk: 3 félével az első típusból (a GAL Hal-/Marha-/Sertéskollagén peptidekkel), illetve a GAL UC-II® Porc-komplex-szel a másodikból. A GAL Csirkeporc-komplex megjelenésével végre a harmadik típus is megtalálható a kínálatunkban.

Napi ajánlott dózisa 1,5 g.

Felhasználási javaslat:

Napi 1,5 g (=3 ml, avagy kb. 1 enyhén púpos teáskanálnyi) fogyasztását javasoljuk. Bármikor bevehető, étkezéskor vagy függetlenül, de legjobb sportolás előtt fél-1 órával, illetve, ha van problémás ízülete, akkor annak igénybevétele előtt fél-1 órával javasoljuk bevenni (tehát például egy nagyobb séta előtt). Reggel éhgyomorra is szedhető. Érdemes kevés vízben vagy egyéb folyadékban feloldva fogyasztani, mert bár az íze enyhe, de nem egy élvezet, azaz jobb egy húzásra.

A GAL adagolókanállal történő mérésnél a por a kanálfej végénél mindig a peremig érjen, s a vízszintesre terített por szintje a nyél ábrán szereplő pontjáig fusson. A lapátoló mozdulat után az esetleges felesleget finom kocogtatással csökkentheti a kívánt szintre. Egy-két próba után könnyed rutinná válik.

Források:

Sylvie Ricard-Blum: The Collagen Family. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2011 Jan; 3(1): a004978.
Szpak, Paul (2011). "Fish bone chemistry and ultrastructure: implications for taphonomy and stable isotope analysis". Journal of Archaeological Science 38 (12): 3358–3372.
Fontana et al. (Long-term effects of calorie or protein restriction on serum IGF-1 and IGFBP-3 concentration in humans. Aging Cell. 2008 Oct; 7(5): 681–687.4.
Bodo Melnik: Dietary intervention in acne - Attenuation of increased mTORC1 signaling promoted by Western diet. Dermatoendocrinol. 2012 Jan 1; 4(1): 20–32.
Trepanowski et al.: Impact of caloric and dietary restriction regimens on markers of health and longevity in humans and animals: a summary of available findings. Nutrition Journal 2011, 10:107
Y. Ewald et al., “Dauer-independent insln/IGF-1-signalling implicates collagen remodelling in longevity,” Nature, doi:10.1038/nature14021, 2014.
Proksch et al.: Oral intake of specific bioactive collagen peptides reduces skin wrinkles and increases dermal matrix synthesis. Skin Pharmacol Physiol. 2014;27(3):113-9.
Schwartz et al.: Ingestion of BioCell Collagen(®), a novel hydrolyzed chicken sternal cartilage extract; enhanced blood microcirculation and reduced facial aging signs . Clin Interv Aging. (2012)
Kantor, I et al. 2002. Results of a Study Evaluating the Use of a Dietary Supplement Formula in the Management of Age-Related Skin Changes in Women with Moderate to Severe Wrinkling of the Periorbital Area. Journal of the American Nutraceutical Asscociation. Vol 5, No.2
DERMSCAN study, 2008, Lyon France. Cutaneous properties of hydrolyzed collagen
Ito et al.: Sebum secretion-blocking composition, and food or beverage containing same. US 8,969,523 B2 (2015 március 3.)
Morganti P., Randazzo S.D., Bruno C, (1982) "effect of gelatin cysteine on hair after a three months treatment", J. Soc. Cosmet. Chemists 33, 95
Randazzo S.D., Morganti P., titled: "The influence of gelatin cysteine supplementation on the amino acids composition of human hair", accepted for presentation on XVI intern. Congress of Dermatology May 23-28, 1982, Tokyo.
Morganti P., Bruno C. Colelli G (1983) Geltina-cistina. Cheratogenesies trutturapilifcra Boil, Soc, It. Biol.Sper 59:20.
P. DE Padova, A. TOSTI, titled: “Gelatin -Cyctine in Seborrheic Alopecia”, department of dermatology university of Bologna –Italy, February 15, 1985. J Appl. Cosmetol 1968;4;55-60 (April/June 1986).
Morganti P., G. Fabrizl. B james, C. Bruno, titled: “Effect of gelatin-cystine and serenoa repens extract on free radicals level and hair growth”, Presented at Singapore clinical dermatology 2000 –Singapore 18-20 June, 1998
Pam Z., Wikonkal N., Pam N., -15th Annual Meeting of the European Hair Research Society (EHRS) , Jerusalem, Israel, July 6-9, 2011.
Benito-Ruiz et al.: A randomized controlled trial on the efficacy and safety of a food ingredient, collagen hydrolysate, for improving joint comfort. International Journal of Food Sciences and Nutrition, 2009, Vol. 60, No. s2 : Pages 99-113
Schauss et al.: Effect of the novel low molecular weight hydrolyzed chicken sternal cartilage extract, BioCell Collagen, on improving osteoarthritis-related symptoms: a randomized, double-blind, placebo-controlled trial.Agric Food 21. Chem. 2012 Apr 25;60(16):4096-101.
Jing et al. 2014.23. Bannai M, Kawai N. New therapeutic strategy for amino acid medicine: glycine improves the quality of sleep. J Pharmacol Sci. 2012;118(2):145-8.
File et al.: Beneficial effects of glycine (bioglycin) on memory and attention in young and middle-aged adults. J Clin Psychopharmacol. 1999 Dec;19(6):506-12.
Kakoi C. et al.: Collagen peptides enhance hippocampal neurogenesis and reduce anxiety related behavior in mice . Biomed Res. (2012).
Rubio et al.: Oral ingestion of a hydrolyzed gelatin meal in subjects with normal weight and in obese patients: Postprandial effect on circulating gut peptides, glucose and insulin. Eat Weight Disord. 2008 Mar;13(1):48-53.
THE SPECIFIC DYNAMIC ACTION OF GELATIN HYDROLYSATES by DAVID RAPPORT, From the Department of Physiology, Western Reserve University Medical School, Cleveland. Received for publication, October 8, 1926. Published the American Society 28. of Biological Chemists, Inc., Vol 71. p. 75-86 in English.
Samraj et al.: A red meat-derived glycan promotes inflammation and cancer progression. PNAS January 13, 2015. 112 (2) 542-547 https://doi.org/10.1073/pnas.1417508112
Samraj et al.: Involvement of a Non-Human 2. Sialic Acid in Human Cancer. Front Oncol. 2014; 4: 33. 10.3389/fonc.2014.00033
Eleftheriou et al.: Prevalence of anti-Neu5Gc antibodies in patients with hypothyroidism. Biomed Res Int. 2014;2014:963230. doi: 10.1155/2014/963230. Epub 2014 Jun 9.
http://perfecthealthdiet.com/2015/01/neu5gc-red-meat-human-disease-part/
http://perfecthealthdiet.com/2015/02/neu5gc-autoimmunity-hashimotos-hypothyroidism/
Lugo JP, et al. Efficacy and tolerability of an undenatured type II collagen supplement in modulating knee osteoarthritis symptoms: a multicenter randomized, double-blind, placebo-controlled study. Nutr J. 2016;15:14.
Lugo JP, et al. Undenatured type II collagen (UC-II®) for joint support: a randomized, double-blind, placebo-controlled study in healthy volunteers. J lnt Soc Sports Nutr. 2013;10:48.
Crowley DC, et al. Safety and efficacy of undenatured type ll collagen in the treatment of osteoarthritis of the knee: a clinical trial. Int J Med Sci. 2009;6:312-321.
Bagi C.M. Osteoarthritis - Opportunities for nonsurgical therapies. Presented at 8th International Conference of Orthopedic Surgeons and Rheumatology, March 22-23, 2017 Rome, Italy
Marone PA, et al. Safety and toxicological evaluation of undenatured type II collagen. Toxicol Mech Meth. 2010;20:175-189.
Cutolo M.: Circadian rhythms and rheumatoid arthritis. Joint Bone Spine. 2019 May;86(3):327-333. doi: 10.1016/j.jbspin.2018.09.003. Epub 2018 Sep 15.
https://examine.com/supplements/hyaluronic-acid/
https://examine.com/supplements/chondroitin/

Termék információ

Sylvie Ricard-Blum: The Collagen Family. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2011 Jan; 3(1): a004978.

Szpak, Paul (2011). "Fish bone chemistry and ultrastructure: implications for taphonomy and stable isotope analysis". Journal of Archaeological Science 38 (12): 3358–3372.

Fontana et al. (Long-term effects of calorie or protein restriction on serum IGF-1 and IGFBP-3 concentration in humans. Aging Cell. 2008 Oct; 7(5): 681–687.4.

Bodo Melnik: Dietary intervention in acne - Attenuation of increased mTORC1 signaling promoted by Western diet. Dermatoendocrinol. 2012 Jan 1; 4(1): 20–32.

Trepanowski et al.: Impact of caloric and dietary restriction regimens on markers of health and longevity in humans and animals: a summary of available findings. Nutrition Journal 2011, 10:107

Y. Ewald et al., “Dauer-independent insln/IGF-1-signalling implicates collagen remodelling in longevity,” Nature, doi:10.1038/nature14021, 2014.

Proksch et al.: Oral intake of specific bioactive collagen peptides reduces skin wrinkles and increases dermal matrix synthesis. Skin Pharmacol Physiol. 2014;27(3):113-9.

Schwartz et al.: Ingestion of BioCell Collagen(®), a novel hydrolyzed chicken sternal cartilage extract; enhanced blood microcirculation and reduced facial aging signs . Clin Interv Aging. (2012)

Kantor, I et al. 2002. Results of a Study Evaluating the Use of a Dietary Supplement Formula in the Management of Age-Related Skin Changes in Women with Moderate to Severe Wrinkling of the Periorbital Area. Journal of the American Nutraceutical Asscociation. Vol 5, No.2

DERMSCAN study, 2008, Lyon France. Cutaneous properties of hydrolyzed collagen

Ito et al.: Sebum secretion-blocking composition, and food or beverage containing same. US 8,969,523 B2 (2015 március 3.)

Morganti P., Randazzo S.D., Bruno C, (1982) "effect of gelatin cysteine on hair after a three months treatment", J. Soc. Cosmet. Chemists 33, 95

Randazzo S.D., Morganti P., titled: "The influence of gelatin cysteine supplementation on the amino acids composition of human hair", accepted for presentation on XVI intern. Congress of Dermatology May 23-28, 1982, Tokyo.

Morganti P., Bruno C. Colelli G (1983) Geltina-cistina. Cheratogenesies trutturapilifcra Boil, Soc, It. Biol.Sper 59:20.

P. DE Padova, A. TOSTI, titled: “Gelatin -Cyctine in Seborrheic Alopecia”, department of dermatology university of Bologna –Italy, February 15, 1985. J Appl. Cosmetol 1968;4;55-60 (April/June 1986).

Morganti P., G. Fabrizl. B james, C. Bruno, titled: “Effect of gelatin-cystine and serenoa repens extract on free radicals level and hair growth”, Presented at Singapore clinical dermatology 2000 –Singapore 18-20 June, 1998

Pam Z., Wikonkal N., Pam N., -15th Annual Meeting of the European Hair Research Society (EHRS) , Jerusalem, Israel, July 6-9, 2011.

Benito-Ruiz et al.: A randomized controlled trial on the efficacy and safety of a food ingredient, collagen hydrolysate, for improving joint comfort. International Journal of Food Sciences and Nutrition, 2009, Vol. 60, No. s2 : Pages 99-113

Schauss et al.: Effect of the novel low molecular weight hydrolyzed chicken sternal cartilage extract, BioCell Collagen, on improving osteoarthritis-related symptoms: a randomized, double-blind, placebo-controlled trial.Agric Food 21. Chem. 2012 Apr 25;60(16):4096-101.

Jing et al. 2014.23. Bannai M, Kawai N. New therapeutic strategy for amino acid medicine: glycine improves the quality of sleep. J Pharmacol Sci. 2012;118(2):145-8.

File et al.: Beneficial effects of glycine (bioglycin) on memory and attention in young and middle-aged adults. J Clin Psychopharmacol. 1999 Dec;19(6):506-12.

Kakoi C. et al.: Collagen peptides enhance hippocampal neurogenesis and reduce anxiety related behavior in mice . Biomed Res. (2012).

Rubio et al.: Oral ingestion of a hydrolyzed gelatin meal in subjects with normal weight and in obese patients: Postprandial effect on circulating gut peptides, glucose and insulin. Eat Weight Disord. 2008 Mar;13(1):48-53.

THE SPECIFIC DYNAMIC ACTION OF GELATIN HYDROLYSATES by DAVID RAPPORT, From the Department of Physiology, Western Reserve University Medical School, Cleveland. Received for publication, October 8, 1926. Published the American Society 28. of Biological Chemists, Inc., Vol 71. p. 75-86 in English.

Samraj et al.: A red meat-derived glycan promotes inflammation and cancer progression. PNAS January 13, 2015. 112 (2) 542-547 https://doi.org/10.1073/pnas.1417508112

Samraj et al.: Involvement of a Non-Human 2. Sialic Acid in Human Cancer. Front Oncol. 2014; 4: 33. 10.3389/fonc.2014.00033

Eleftheriou et al.: Prevalence of anti-Neu5Gc antibodies in patients with hypothyroidism. Biomed Res Int. 2014;2014:963230. doi: 10.1155/2014/963230. Epub 2014 Jun 9.

http://perfecthealthdiet.com/2015/01/neu5gc-red-meat-human-disease-part/

http://perfecthealthdiet.com/2015/02/neu5gc-autoimmunity-hashimotos-hypothyroidism/

Lugo JP, et al. Efficacy and tolerability of an undenatured type II collagen supplement in modulating knee osteoarthritis symptoms: a multicenter randomized, double-blind, placebo-controlled study. Nutr J. 2016;15:14.

Lugo JP, et al. Undenatured type II collagen (UC-II®) for joint support: a randomized, double-blind, placebo-controlled study in healthy volunteers. J lnt Soc Sports Nutr. 2013;10:48.

Crowley DC, et al. Safety and efficacy of undenatured type ll collagen in the treatment of osteoarthritis of the knee: a clinical trial. Int J Med Sci. 2009;6:312-321.

Bagi C.M. Osteoarthritis - Opportunities for nonsurgical therapies. Presented at 8th International Conference of Orthopedic Surgeons and Rheumatology, March 22-23, 2017 Rome, Italy

Marone PA, et al. Safety and toxicological evaluation of undenatured type II collagen. Toxicol Mech Meth. 2010;20:175-189.

Cutolo M.: Circadian rhythms and rheumatoid arthritis. Joint Bone Spine. 2019 May;86(3):327-333. doi: 10.1016/j.jbspin.2018.09.003. Epub 2018 Sep 15.

https://examine.com/supplements/hyaluronic-acid/

https://examine.com/supplements/chondroitin/